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          大連化物所解析出光系統(tǒng)II復(fù)合物的動態(tài)光損傷分子機制

          來源:大連化學(xué)物理研究所 1348 2021-03-04

          近日,中國科學(xué)院大連化學(xué)物理研究所生物分子結(jié)構(gòu)表征新方法創(chuàng)新特區(qū)研究組研究員王方軍團隊在超大分子量膜蛋白質(zhì)復(fù)合物組成和結(jié)構(gòu)動態(tài)分析方面取得進(jìn)展,通過整合化學(xué)交聯(lián)質(zhì)譜法和整體蛋白質(zhì)組學(xué)分析,解析出光系統(tǒng)II復(fù)合物的動態(tài)光損傷分子機制。

          光系統(tǒng)II(PSII)是光合作用過程中光依賴性反應(yīng)中的第一膜蛋白復(fù)合物,是催化水的氧化產(chǎn)生氧氣的核心。PSII復(fù)合物主要以二聚體形式嵌入類囊體膜中,每個單體含有20余種不同的蛋白質(zhì)亞基,二聚體總分子量約為700kDa。光是光合作用的能量來源,但過量的光照會造成光損傷。PSII是光損傷的關(guān)鍵部位,光損傷導(dǎo)致復(fù)合物中電子傳遞鏈?zhǔn)Щ睿⒃斐蓮?fù)合物放氧活性中心的氧化損傷和放氧活性喪失。由于PSII二聚體分子量巨大,對其在光損傷過程中的組成和結(jié)構(gòu)變化的動態(tài)分析具有挑戰(zhàn)。

          為對PSII膜蛋白復(fù)合物在光損傷過程中的組成、結(jié)構(gòu)和氧化修飾變化進(jìn)行全面分析,王方軍團隊提出了化學(xué)交聯(lián)質(zhì)譜法和整體蛋白質(zhì)組學(xué)分析整合策略,發(fā)現(xiàn)這兩種分析方法獲得的結(jié)果高度互補、相互驗證。研究顯示,在光損傷早期,PSII核心蛋白亞基靠近錳簇的氨基酸殘基如D2/304F和311L發(fā)生氧化,同時錳簇附近的序列區(qū)域如D2/324Q-342L首先被降解。隨后,復(fù)合物電子傳遞鏈中PheoD2、QA、非血紅素鐵以及CP47和CP43的基質(zhì)側(cè)附近殘基發(fā)生氧化,核心蛋白亞基D1、D2、CP47和CP43中發(fā)生了明顯的降解和解離,外周小亞基也發(fā)生降解并最終從核心亞基上解離。研究還發(fā)現(xiàn),囊腔側(cè)結(jié)構(gòu)域的主要部分在光照過程中相對穩(wěn)定,并在核心亞基降解后可能與復(fù)合物整體完全脫離。該研究對PSII膜蛋白復(fù)合物的光損傷分子機制進(jìn)行了全面解析,深化了對光損傷過程的認(rèn)識。

          相關(guān)研究成果發(fā)表在CCS Chemistry上。研究工作得到國家自然科學(xué)基金、遼寧省自然科學(xué)基金、大連化物所科研創(chuàng)新基金等的資助。

           

          大連化物所解析出光系統(tǒng)II復(fù)合物的動態(tài)光損傷分子機制

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